Naturligt förekommande antimikrobiella peptider är typiskt små, basiska polypeptider sammansatta av mer än 30 aminosyrarester; de är vattenlösliga- och har en molekylvikt på cirka 4 000 Dalton. De flesta antimikrobiella peptider är termostabila och behåller sin aktivitet även efter uppvärmning vid 100 grader i 10 till 15 minuter. Majoriteten har en isoelektrisk punkt större än 7, som uppvisar starka katjoniska egenskaper. Dessutom uppvisar de betydande motståndskraft mot hög jonstyrka såväl som mot extrema pH. Vissa har också förmågan att motstå hydrolys av enzymer som trypsin eller pepsin.
Aktuell forskning tyder på att den bakteriedödande mekanismen för antimikrobiella peptider i första hand involverar inriktning mot bakteriecellmembranet; de stör membranintegriteten och skapar porer, vilket orsakar läckage av intracellulärt innehåll och efterföljande celldöd. Processen börjar vanligtvis med elektrostatisk attraktion till bakteriemembranets yta, följt av införandet av den hydrofoba C-terminalen i membranets hydrofoba region, vilket förändrar membranets konformation. Flera peptider bildar sedan jonkanaler i membranet, vilket leder till utflödet av specifika joner och resulterar i celldöd. Andra forskare föreslår att dessa peptider interagerar med membranproteiner-och orsakar aggregering, inaktivering och jonkanalbildning-och därigenom förändrar membranpermeabiliteten och leder till döden; frågor kvarstår också angående förekomsten av specifika membranreceptorer och de potentiella synergistiska effekterna av andra faktorer. Verkningsmekanismerna kan variera mellan olika klasser av antimikrobiella peptider.
